Quando pensamos em saúde, beleza e juventude, o colágeno costuma ser associado apenas à firmeza da pele ou à força das articulações. Mas essa visão é apenas a superfície de um universo amplo. Muito além do mundo dos cosméticos e da estética, o colágeno é uma proteína vital. Ele forma a base estrutural que sustenta células, tecidos e órgãos, agindo como uma “malha inteligente” que dá forma, estabilidade e funcionalidade ao corpo humano.
O colágeno, proteína representa cerca de 30% de toda a proteína do organismo. Ele se comunica com as células, regula funções essenciais, participa da cicatrização, remodela tecidos e influencia até mesmo o comportamento celular. Em cada tecido, sua atuação é única e profundamente integrada aos processos bioquímicos e fisiológicos que garantem a vida.
Você sabia que o colágeno é a proteína que se conservou ao longo de toda a evolução das espécies? Muito antes da complexidade dos órgãos humanos, da beleza da pele ou da força dos ossos, já existia ela: uma proteína tão essencial que atravessou milhões de anos praticamente intacta. O colágeno é uma das moléculas mais antigas e conservadas da história da vida na Terra. Desde os organismos mais simples até os seres humanos, ele se manteve presente, com pouquíssimas alterações em sua estrutura.
Essa longevidade evolutiva não é coincidência: o colágeno é a base estrutural que sustenta a vida multicelular. Ele forma uma matriz biológica sofisticada que organiza, comunica e dá suporte às células. Em cada tecido, essa proteína atua como uma ponte entre forma e função, criando um ambiente onde as células não apenas existem, mas prosperam.
Neste artigo, vamos entender um pouco mais sobre a fisiologia e a bioquímica do colágeno, compreender seus mecanismos de ação nas células e explorar seu papel em diferentes tipos celulares.
O colágeno é composto por três cadeias polipeptídicas, conhecidas como cadeias alfa, que se entrelaçam formando uma estrutura helicoidal tripla. Cada cadeia é rica em aminoácidos como glicina, prolina e hidroxiprolina, que são essenciais para a estabilidade da hélice. A repetição da sequência glicina-X-Y (onde X e Y frequentemente são prolina e hidroxiprolina) é característica dessa proteína. As interações por pontes de hidrogênio e ligações covalentes entre as cadeias conferem resistência e flexibilidade às fibras colágenas.
A produção do colágeno inicia-se no interior das células, principalmente nos fibroblastos, condroblastos e osteoblastos. O processo ocorre com o seguinte mecanismo de ação:
O colágeno interage com diversos tipos celulares, modulando funções específicas. Estudos anteriores afirmavam que a síntese de colágeno acontecia em apenas 3 tipos de células (fibroblastos, osteoclastos e condroblastos). Entretanto, as evidências científicas têm demonstrado que vários tipos de células podem sintetizar o colágeno. Veja a seguir cada uma delas:
Fibroblastos
Os fibroblastos são as principais células produtoras de colágeno no tecido conjuntivo. Eles sintetizam e secretam as moléculas precursoras do colágeno, que posteriormente formam as fibras na matriz extracelular. Além disso, os fibroblastos respondem a sinais mecânicos e químicos, ajustando a produção de colágeno conforme as necessidades dos tecidos.
Condroblastos
Nos tecidos cartilaginosos, os condroblastos são células produtoras de colágeno, principalmente do tipo II, essencial para a resistência e elasticidade da cartilagem. A interação entre o colágeno e os condroblastos é vital para a manutenção da integridade estrutural de sustentação.
Osteoblastos
Os osteoblastos são considerados células jovens com intensa atividade metabólica e responsáveis pela produção da parte orgânica da matriz óssea, composta por colágeno tipo I, glicoproteínas e proteoglicanas. O colágeno serve como uma estrutura na qual os minerais ósseos são depositados, conferindo rigidez e resistência ao tecido ósseo.
Queratinócitos
Embora os queratinócitos não produzam colágeno diretamente, eles podem expressar colágeno tipo XVII, importante para a adesão entre a epiderme e a derme. Em situações como feridas cutâneas, esses queratinócitos auxiliam com a remodelação da matriz extracelular.
Células Musculares Lisas
Em vasos sanguíneos, essas células produzem colágeno tipo III (reticulina) e tipo I, fundamentais para a integridade da parede vascular. Em situações de doenças vasculares, como a aterosclerose, sua produção de colágeno aumenta significativamente.
O colágeno funciona como uma estrutura de suporte tridimensional que dá forma e estabilidade aos tecidos do corpo. Ele age como uma “malha biológica” onde as células se fixam, se organizam e se desenvolvem. Essa matriz não apenas mantém a integridade física dos tecidos, mas também guia o crescimento celular ao criar um ambiente propício para a adesão e movimentação das células.
Além de seu papel estrutural, o colágeno também se comunica ativamente com as células. Ele se liga a receptores da superfície celular, como as integrinas, ativando caminhos bioquímicos dentro da célula que controlam funções essenciais como a multiplicação (proliferação), a especialização (diferenciação), a migração e até mesmo a sobrevivência celular. Ou seja, o colágeno é muito mais do que suporte: é um mediador dinâmico da vida celular.
Contudo, quando o organismo é exposto a um expossoma desequilibrado — impactado por fatores ambientais e comportamentais como estilo de vida inadequado, radiação UV, poluição, estresse oxidativo, má alimentação, tabagismo e privação de sono — esse equilíbrio é comprometido.
Esses fatores aumentam a produção de espécies reativas de oxigênio (EROs), que danificam diretamente as fibras colagênicas e ativam a expressão de metaloproteinases de matriz (MMPs), especialmente MMP-1, MMP-3 e MMP-9. Essas enzimas degradam o colágeno de forma acelerada, comprometendo a integridade estrutural dos tecidos e contribuindo para o envelhecimento precoce, a perda de elasticidade e até alterações funcionais em órgãos.
Assim, a presença e funcionalidade do colágeno dependem não apenas da biologia celular, mas também do estilo de vida e da interação com o ambiente, reforçando seu papel como marcador central da vitalidade celular e da saúde tecidual ao longo do tempo.
Uma das estratégias mais promissoras para proteger e restaurar a integridade da matriz extracelular é a suplementação com peptídeos bioativos de colágeno. Esses peptídeos são fragmentos específicos obtidos a partir da hidrólise enzimática do colágeno, que ao serem absorvidos no trato gastrointestinal, atingem a corrente sanguínea e atuam diretamente nas células.
Esses peptídeos estimulam a síntese de novo colágeno tipo I e III, além de promoverem a produção de elastina e ácido hialurônico — componentes-chave para firmeza e hidratação da pele. Além disso, eles modulam a expressão gênica, reduzindo a atividade de enzimas colagenases degradativas como MMP-1 e MMP-3, contribuindo para restaurar o equilíbrio entre síntese e degradação da matriz.
Sendo assim, a suplementação de peptídeos de colágeno não atua apenas como um “repositor estrutural”, mas como um sinalizador biológico que ativa a maquinaria celular responsável pela regeneração e proteção dos tecidos — um verdadeiro aliado contra os danos do expossoma.
O Genu-in® Life e o Genu-in® Life Skin oferecem os peptídeos de colágeno com alta tecnologia, diferenciada no mercado e que garante um perfil molecular padronizado de aminoácidos lote a lote. Desenvolvidos para promover ação integral no corpo de acordo com as necessidades fisiológicas, mas também com efeitos potencializados na pele, principalmente o Genu-in® Life Skin!
Siga a Genu-in® no INSTAGRAM e acompanhe conteúdos exclusivos!
Fontes:
Nelson, DL & Cox, MM 2011. Princípios de Bioquímica de Lehninger. 5ª ed. Artmed.
Silva TF, Penna ALB. Colágeno: Características químicas e propriedades funcionais. Rev Inst Adolfo Lutz. São Paulo, 2012; 71(3):530-9.
KIERZENBAUM, Abraham L. Histologia e Biologia Celular: uma introdução à patologia. Revisão científica. Rio de Janeiro: Elsevier, 2008.
Shenoy M, Abdul NS, Qamar Z, Bahri BMA, Al Ghalayini KZK, Kakti A. Collagen Structure, Synthesis, and Its Applications: A Systematic Review. Cureus. 2022 May 9;14(5):e24856. doi: 10.7759/cureus.24856. PMID: 35702467; PMCID: PMC9177216.