Falar em colágeno ainda remete, para muitas pessoas, principalmente à estética da pele, à prevenção de rugas e à manutenção da firmeza. Mas essa visão representa apenas uma parte de sua relevância biológica. Para o nutricionista prescritor, compreender o colágeno exige olhar além de sua classificação como proteína e reconhecer sua participação na arquitetura, na comunicação e na funcionalidade dos tecidos.

O colágeno integra a matriz extracelular, uma rede tridimensional formada por diferentes proteínas, glicoproteínas, proteoglicanos e outros componentes localizados ao redor das células. Longe de funcionar como um simples material de preenchimento, essa matriz sustenta os tecidos, organiza as células, distribui forças mecânicas e participa dos sinais que orientam processos como adesão, migração, diferenciação, reparo e regeneração celular (Yue, 2014).

Dentro dessa rede, as moléculas de colágeno se organizam de maneira hierárquica, formando fibrilas e estruturas supramoleculares que contribuem para as propriedades específicas de cada tecido. É essa organização que ajuda a conferir resistência à pele, capacidade de transmissão de força aos tendões, organização estrutural e transmissão de força nos músculos, estabilidade às articulações e integridade aos diferentes órgãos. Os colágenos fibrilares, portanto, não exercem apenas uma função mecânica: também interagem com receptores celulares e com outros componentes da matriz extracelular, influenciando a forma como as células percebem e respondem ao ambiente ao seu redor (Yue, 2014).

Com o envelhecimento, não ocorre apenas uma possível redução na quantidade de colágeno. Há também mudanças em sua síntese, degradação, fragmentação, organização e formação de ligações cruzadas. Processos como glicação, estresse oxidativo e remodelamento inadequado da matriz podem alterar a flexibilidade, a resistência e a capacidade de adaptação dos tecidos. Consequentemente, a matriz extracelular pode se tornar mais rígida, desorganizada ou menos eficiente em sustentar a comunicação entre células e ambiente tecidual (SLOSERIS; FORDE, 2024).

Esse processo pode ser compreendido como um envelhecimento estrutural: uma deterioração progressiva da rede que sustenta e organiza o organismo. Na pele, por exemplo, a perda e a fragmentação das fibrilas de colágeno modificam o microambiente dos fibroblastos e comprometem a manutenção do próprio tecido, criando um ciclo de menor síntese e maior degradação da matriz. Alterações semelhantes na dinâmica da matriz extracelular podem repercutir sobre músculos, tendões, cartilagens, vasos e outros tecidos conjuntivos (SLOSERIS; FORDE, 2024).

Para o nutricionista prescritor, essa perspectiva amplia o raciocínio clínico. A discussão sobre colágeno deixa de estar restrita à aparência da pele e passa a envolver integridade tecidual, mobilidade, recuperação, composição corporal e envelhecimento saudável. Assim, mais do que considerar a ingestão de colágeno é necessário compreender como o colágeno tecidual é estruturado, renovado e integrado à complexa rede que mantém os tecidos funcionais ao longo da vida.

O que compõe a matriz extracelular e como sua desorganização caracteriza o envelhecimento estrutural?

A matriz extracelular pode ser compreendida como uma rede tridimensional que envolve as células e contribui para a formação, a sustentação e o funcionamento dos tecidos. Sua composição varia conforme o órgão e a função desempenhada, mas, de maneira geral, inclui proteínas fibrosas, proteoglicanos, glicosaminoglicanos e glicoproteínas de adesão. Esses componentes não estão distribuídos aleatoriamente: eles se conectam e se organizam em uma arquitetura específica, capaz de conferir resistência, elasticidade, hidratação e capacidade de adaptação a cada tecido (STEPHEN et al., 2024).

Entre seus principais elementos estão:

• Colágenos: formam fibrilas, fibras ou redes que contribuem para a resistência mecânica e para a organização dos tecidos. Existem diferentes tipos de colágeno que predominam em estruturas distintas, como pele, ossos, cartilagens, tendões e membranas basais.

• Elastina: permite que determinados tecidos se distendam e retornem à sua conformação original, característica importante para a pele, os pulmões, os vasos sanguíneos e os ligamentos.

• Proteoglicanos e glicosaminoglicanos: formam uma substância altamente hidratada ao redor das fibras e das células. Essa estrutura ajuda a reter água, resistir a forças de compressão e facilitar a circulação de nutrientes, metabólitos e moléculas sinalizadoras.

• Fibronectina, laminina e outras glicoproteínas: conectam diferentes componentes da matriz às células, auxiliando na adesão, na migração, na diferenciação e na organização celular.

A matriz também funciona como uma interface de comunicação. Por meio de receptores presentes na superfície celular, como as integrinas, as células reconhecem características físicas e bioquímicas do ambiente ao redor. Dessa forma, alterações na rigidez, na composição ou na disposição das fibras podem modificar o comportamento celular, influenciando processos como síntese proteica, proliferação, reparo, inflamação e diferenciação (STEPHEN et al., 2024).

Essa rede permanece em constante remodelamento, onde componentes danificados são degradados, enquanto novas moléculas são sintetizadas e incorporadas à estrutura. Enzimas como as metaloproteinases da matriz participam dessa renovação, que precisa ocorrer de maneira equilibrada para preservar a funcionalidade dos tecidos. Portanto, uma matriz saudável não é necessariamente uma estrutura imóvel, mas uma rede dinâmica, capaz de se reorganizar diante de estímulos mecânicos, metabólicos e ambientais (STEPHEN et al., 2024).

Quando a arquitetura começa a se desorganizar: alerta para a glicação

Com o envelhecimento, o equilíbrio entre síntese, organização e degradação dos componentes da matriz pode ser progressivamente comprometido. As fibras de colágeno podem se tornar fragmentadas ou excessivamente conectadas por ligações cruzadas. Ainda podem ocorrer alterações nas fibras elásticas e redução de proteoglicanos importantes para a hidratação e para a adequada formação das fibrilas de colágeno (SLOSERIS; FORDE, 2024).

Um dos mecanismos envolvidos é a glicação não enzimática das proteínas de longa duração. Nesse processo, açúcares redutores reagem com grupos presentes em proteínas como o colágeno e a elastina, favorecendo a formação e o acúmulo de produtos finais de glicação avançada, conhecidos como AGEs. Essas moléculas podem aumentar as ligações cruzadas entre as fibras, dificultar a degradação e a renovação do colágeno e tornar a matriz mais rígida e menos adaptável (SLOSERIS; FORDE, 2024).

Ao mesmo tempo, o estresse oxidativo, a inflamação crônica de baixo grau e a alteração na atividade das enzimas responsáveis pelo remodelamento podem favorecer a fragmentação dos componentes estruturais. As células passam, então, a receber sinais mecânicos e bioquímicos diferentes daqueles encontrados em uma matriz mais jovem e organizada. Essa mudança pode afetar a própria capacidade celular de sintetizar e reorganizar novos componentes, estabelecendo um ciclo progressivo de deterioração da estrutura tecidual (SLOSERIS; FORDE, 2024).

É esse conjunto de alterações qualitativas e não apenas a redução da quantidade de colágeno, que caracteriza o envelhecimento estrutural.  

Na pele, esse processo se manifesta por alterações significativas na firmeza, na espessura, na hidratação e na formação de rugas. Porém, o envelhecimento da matriz extracelular não se limita à estética da pele: ele também pode afetar músculos, tendões, cartilagens, ossos e vasos sanguíneos, comprometendo propriedades mecânicas relevantes para mobilidade, recuperação e funcionalidade ao longo da vida (SLOSERIS; FORDE, 2024).

Colágeno, matriz extracelular e uma visão mais ampla do cuidado nutricional (H4)

Compreender o colágeno apenas como uma proteína estrutural é insuficiente diante da complexidade da matriz extracelular. Sua função depende não somente da quantidade presente nos tecidos, mas também da forma como suas fibras são produzidas, organizadas, remodeladas e integradas aos demais componentes da matriz.

Por isso, o envelhecimento estrutural não pode ser explicado apenas pela redução da síntese de colágeno. Essa perspectiva amplia o olhar sobre as estratégias voltadas à saúde da pele, à mobilidade, à recuperação e ao envelhecimento saudável. A abordagem nutricional deve considerar a oferta adequada de substratos, o equilíbrio metabólico e os diferentes fatores que influenciam a síntese, a degradação e a renovação dos tecidos.

É essa proposta que orienta a tecnologia da Genu-in®, que utiliza o Peptide Profile Tailoring®. A tecnologia é direcionada à obtenção de um perfil peptídico específico, consistente e controlado, considerando que diferentes composições e sequências de peptídeos podem apresentar aplicações biológicas distintas.

Ao reconhecer o colágeno como parte de uma rede dinâmica e biologicamente ativa, o nutricionista amplia sua capacidade de desenvolver estratégias mais completas para preservar a funcionalidade dos tecidos ao longo do envelhecimento.

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Fontes

-YUE B. Biology of the extracellular matrix: an overview. J Glaucoma. 2014 Oct-Nov;23(8 Suppl 1):S20-3. doi: 10.1097/IJG.0000000000000108. PMID: 25275899; PMCID: PMC4185430.

-SLOSERIS, D.; FORDE, N. R. AGEing of collagen: The effects of glycation on collagen’s stability, mechanics and assembly. Matrix Biology, v. 135, p. 153–160, 2024. DOI: 10.1016/j.matbio.2024.12.007.

-STEPHEN, C. et al. Profiling of collagen and extracellular matrix deposition from cell culture using in vitro ExtraCellular matrix mass spectrometry imaging (ivECM-MSI), Matrix Biology Plus, Volume 24, 2024, 100161, ISSN 2590-0285, https://doi.org/10.1016/j.mbplus.2024.100161.

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